Лаборатория биоорганической химии ферментов [Институт химической биологии и фундаментальной медицины]
ИХБФМ СО РАН » ru » Структура института » Лаборатории » Лаборатория биоорганической химии ферментов
Лаборатория биоорганической химии ферментов

Лаборатория биоорганической химии ферментов

Заведующая лабораторией



Лаврик Ольга Ивановна
Член-корреспондент РАН,профессор, доктор химических наук, г.н.с.,
Лауреат Государственной премии СССР, лауреат премий Сибирского Отделения РАН, стипендиат государственной стипендии для выдающихся ученых России, иностранный профессор Парижского Университета 6 (имени Пьера и Марии Кюри), кавалер Ордена Академических Пальм.
телефон: (383) 363-51-95,


Сотрудники

ФИО Должность Звание Телефон E-mail Researcher ID
1.Алемасова Елизавета Эдуардовна м.н.с 363-51-96
2.Анарбаев Рашид Октамович н.с. к.х.н. 363-51-96 G-8485-2013
3.Белоусова Екатерина Анатольевна н.с. к.х.н. 363-51-96 G-4718-2013
4.Васильева Инна Анатольевна н.с. к.х.н. 363-51-96
5.Дырхеева Надежда Сергеевна н.с.к.х.н. 363-51-96 G-2668-2013
6.Евдокимов Алексей Николаевич н.с. к.б.н. 363-51-94 G-4325-2013
7.Захаренко Александра Леонидовна н.с. к.х.н. 363-51-96 E-4534-2014
8.Ильина Екатерина Сергеевна н.с. к.х.н. 363-51-96 G-4224-2013
9.Косова Анастасия Андреевна м.н.с. 363-51-96 I-3010-2014
10.Красикова Юлия Сергеевна н.с. к.х.н. 363-51-96 G-4748-2013
11.Кутузов Михаил Михайлович н.с. к.х.н. 363-51-96 G-4239-2013
12.Лаврик Ольга Ивановна зав. лабораторией чл.-корр. 363-51-95 G-4641-2013
13.Лебедева Наталья Александровна с.н.с. к.х.н. 363-51-96 G-4758-2013
14.Лукьянчикова Наталья Вильевна м.н.с. 363-51-94
15.Мальцева Екатерина Анатольевна н.с. к.х.н. 363-51-96 G-6953-2013
16.Медведева Лидия Ильинична ст. лаборант 363-51-94
17.Моор Нина Александровна в.н.с. д.х.н., доцент 363-51-96 G-7097-2013
18.Науменко Константин Николаевич инженер 363-51-96
19.Петрусева Ирина Олеговна с.н.с. к.х.н. 363-51-94
20.Речкунова Надежда Ивановна с.н.с. к.х.н. 363-51-96 G-5093-2013
21.Сингатулина Анастасия Шавкатовна м.н.с. 363-51-96
22.Старостенко (Скосарева) Лидия Васильевна инженер 363-51-96 G-4672-2013
23.Суханова Мария Владиславовна с.н.с. к.б.н. 363-51-96 G-5539-2013
24.Ходырева Светлана Николаевна в.н.с. д.б.н. 363-51-96 G-4659-2013

Основные направления исследований


  • Исследование процесса эксцизионной репарации оснований ДНК у высших эукариот. Изучение взаимодействий ДНК-полимераз бета, лямбда, апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазы (APE1), флэп-эндонуклеазы-1 (FEN1), PCNA, XRCC1, поли(ADP-pибозо)полимеразы-1 (PARP1) человека с ДНК-структурами, имитирующими интермедиаты эксцизионной репарации оснований. Идентификация новых участников репарации оснований в клеточных экстрактах с помощью метода аффинной модификации в сочетании с MALDI-MS и установление их функций.
  • Исследование процесса узнавания повреждений и механизма эксцизионной репарации нуклеотидов.
  • Изучение механизмов репарации множественных повреждений в ДНК.
  • Исследование синтеза ДНК через повреждение, катализируемого ДНК-полимеразами бета, лямбда, йота.
  • Кристаллографический анализ белков репарации ДНК и их комплексов.
  • Поиск новых эффективных ингибиторов ключевых ферментов систем репарации /репликации и их регуляторов на основе природных и синтетических соединений как потенциальных лекарств для терапии рака и других болезней человека.
  • В лаборатории выделяются практически все известные белки репликации и эксцизионной репарации ДНК, а также ключевые ферменты молекулярно-биологических исследований (обратная транскриптаза вируса лейкемии мышей, полинуклеотидкиназа фага Т4, ДНК-лигаза фага Т4, Taq ДНК-полимераза, Taq ДНК-секвеназа, фрагмент Штоффеля Taq ДНК-полимеразы, РНК-полимераза фага Т7, урацил-ДНК-гликозилаза E. coli) для научно-исследовательских работ Института.

Важнейшие научные результаты


  • Развит оригинальный подход для исследования ансамблей белков репликации и репарации ДНК in vitro, в том числе в клеточных экстрактах, основанный на использовании реакционноспособных интермедиатов этих процессов, синтезированных с помощью ДНК-полимераз и различных фотореакционноспособных аналогов dNTP. [Khodyreva S.N. & Lavrik O.I., Curr. Med. Chem. 2005. 12, 641; Lavrik O.I. et al., J. Biol. Chem. 2001. 276, 25541].
  • Открыта ключевая роль PARP1 в координации путей репарации оснований. [Sukhanova M.V. et. al., Nucleic Acids Res. 2005. 33, 1222; Sukhanova M.V. et al., Mutat. Res. 2010. 80, 685].
  • Выявлено специфическое взаимодействие ряда белков (HMGB1, Ku70/80, XRCC1) с наиболее распространенными повреждениями в ДНК – апуриновыми/ апиримидиновыми сайтами – для их временной защиты и последующей репарации. [Prasad R. et al., Mol. Cell. 2007. 27, 829; Nazarkina Z.K. et al., DNA repair. 2007. 6, 254; Ilina E.S. et al., Biochim. Biophys. Acta. 2008. 1784(11), 1777].
  • Идентифицированы новые участники процессинга АР-сайтов, PARP1 и тирозил-ДНК-фосфодиэстераза 1. [Khodyreva S.N. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. 107, 22090; Lebedeva N.A. et al., FEBS Lett. 2011. 585, 683].
  • Впервые обнаружена полярность в связывании с однонитчатой ДНК ключевого фактора эукариотической репликации и репарации – репликативного белка А. Установлена роль малых субъединиц RPA (p32, p14) в формировании его функциональных комплексов с ДНК в процессах репарации и репликации. [Lavrik O.I. et al., Nucleic Acids Res. 1999. 27, 4235; Kolpashchikov D.M. et al., Nucleic Acids Res. 2001. 29, 373].
  • Установлено расположение ХРА, RPA и XPC на поврежденной ДНК в процессе эксцизионной репарации нуклеотидов. [Krasikova Y.S. et al., Nucleic Acids Res. 2010. 38, 8083; Krasikova Y.S. et al., J. Biol. Chem. 2013. 288, 10936].
  • Установлены структурные основы функционирования фенилаланил-тРНК-синтетаз из бактерий, митохондрий и цитоплазмы человека с помощью рентгеноструктурного анализа ферментов и их комплексов с различными субстратами. [Safro M. et al., In book: The aminoacyl-tRNA synthetases. 2005. Georgetown, USA, 251; Moor N.A. et al., Biochemistry. 2006. 45, 10572; Klipcan L. et al., Structure. 2008. 16, 1095; Finarov I. et al., Structure. 2010. 18, 343]. Открыт уникальный механизм продуктивного взаимодействия синтетаз с тРНК, координируемого низкомолекулярными субстратами. [Moor N.A. et al., Biochemistry. 2003. 42, 10697; Klipcan L. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. 106, 11045; Moor N.A. et al., Chemistry&Biology. 2011. 18, 1221; Klipcan L. et al., J. Mol. Biol. 2012. 415, 527].

Сотрудничество лаборатории развивается с ведущими научными центрами Франции, США, Нидерландов, Израиля, Ирландии, Италии, Германии и Японии.
Лаборатория имеет обширные международные контакты.


Текущие гранты


Базовые проекты
Программа фундаментальных научных исследований государственных академий наук (2017 - 2020 гг.)

  • Тема № 57.1.3.Механизмы репарации множественных повреждений ДНК и их регуляция. (0309-2014-0003).
  • Тема № 57.1.2. ПФНИ ГАН Механизмы функционирования систем репарации, транскрипции и трансляции. Патологические процессы, связанные с этими системами. (0309-2016-0001)

Гранты Российского научного фонда

  • № 14-24-00038 « Репаросомы млекопитающих: структурная организация, функции и регуляция». (2014-2018 гг.)
  • № 17-74-10086 «Нерасщепляемые аналоги ДНК-субстратов эксцизионной репарации нуклеотидов как потенциальные антираковые препараты.» (2017-2019 гг.)
  • № 17-74-20075 «Поли(ADP-рибоза) полимеразы – ключевые регуляторы репарации ДНК и потенциальные терапевтические мишени».(2017-2020 гг.)

Гранты Российского фонда фундаментальных исследований.

  • № 18-04-00882-а «Роль поли(ADP-рибозил)ирования и поли(ADP-рибозы) в регуляции функциональной активности мРНК-связывающих белков». (2018-2020 гг.)
  • № 18-04-00596-а «Механизм преодоления объемных повреждений ДНК-полимеразами в процессе эксцизионной репарации оснований». (2018-2020 гг.)
  • № 17-00-00097 комфи «Механизмы регуляции процессинга множественных повреждений в нуклеосомах и свободной ДНК». (2018-2020 гг.)
  • № 17-04-01071 «Исследование взаимодействия природного мутанта тирозил-ДНК-фосфодиэстеразы 1 человека SCAN1 с ДНК-интермедиатами эксцизионной репарации оснований и поиск ингибиторов белка SCAN1» (2017-2019 гг.)
  • № 17-04-00925 «Коррекция ошибок ДНК-полимераз в процессе эксцизионной репарации оснований ДНК» (2017-2019 гг.)

Гос.контракты с МинОбрНауки России
Соглашение № 14.604.21.0018 от 17.06.2014 г.



Отчеты по проектам МинОбрНауки России



Публикации 2016 - 2018 года


  1. ДНК с объемными повреждениями в обеих цепях молекулы как субстраты системы эксцизионной репарации нуклеотидов Лукьянчикова Н.В., Петрусева И.О., Евдокимов А.Н., Королева Л.С., Лаврик О.И.Молекулярная биология 2018 Т. 52 № 2. C. 277-288.
  2. Characterisation of DNA ADP-ribosyltransferase activities of PARP2 and PARP3: new insights into DNA ADP-ribosylation Zarkovic G., Belousova E.A., Talhaoui I., Saint-Pierre C., Kutuzov M.M., Matkarimov B.T., Biard D., Gasparutto D., Lavrik O.I., Ishchenko A.A. Nucleic Acids Res. 2017 V. 46 N 5 P. 2417-2431 10.1093/nar/gkx1318. принята к печати.
  3. Dna is a New Target of Parp3. Belousova E.A., Ishchenko A.A., Lavrik O.I. Scientific Reports 2018 V. 8 N 1 P. 1-12 10.1038/s41598-018-22673-3.
  4. Novel Semisynthetic Derivatives of Bile Acids as Effective Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase 1 Inhibitors. Salomatina O.V., Popadyuk I.I., Zakharenko A.L., Zakharova O.D., Fadeev D.S., Komarova N.I., Reynisson J., Arabshahi H.J., Chand R., Volcho К.P., Salakhutdinov N.F., Lavrik O.I. Molecules 2018 V. 23 N 3 P. 1-19 3390/molecules23030679. принята к печати.
  5. 2,5-дикетопиперазины: новый класс ингибиторов Поли(АБР-рибозо)полимеразы Нилов Д.К., Яшина К.И., Гущина И.В., Захаренко А.Л., Суханова М.В., Лаврик О.И., Швядас В.К. Биохимия 2018 Т. 83 № 2 С. 251-258.
  6. Белок-белковые взаимодействия системы эксцизионной репарации оснований ДНК. Моор Н.А., Лаврик О.И. Биохимия 2018 Т. 83 № 4 С. 564-576.
  7. Как замедление работы жизненно важных ферментов поможет в создании лекарств от рака Лаврик О.И. Наука из первых рук. 2017. Т. 75. № 4. С. 34-41.
  8. На стыке трех нуклеиновых кислот: роль РНК-связывающих белков и поли(АDP-рибозы) в репарации ДНК Алемасова Е.Э., Лаврик О.И. Acta Naturae. 2017. Т. 9. № 2 (33).
  9. Поддержание стабильности генома у Heterocephalus glaber. Петрусева И.О., Евдокимов А.Н., Лаврик О.И. Acta Naturae. 2017. Т. 9. № 4 (35). С. 39-50.
  10. Laev S.S., Salakhutdinov N.F., Lavrik O.I. Inhibitors of nuclease and redox activity of apurinic/apyrimidinic endonuclease 1/redox effector factor 1 (APE1/Ref-1). Bioorg. Med. Chem. 2017. V. 25. N 9. P. 2531-2544.
  11. Beletsky A.V., Malyavko A.N., Sukhanova M.V., Mardanova E.S., Zvereva M.I., Petrova O.A., Parfenova Y.Y., Rubtsova M.P., Mardanov A.V., Lavrik O.I., Dontsova O.A., Ravin N.V. The genome-wide transcription response to telomerase deficiency in the thermotolerant yeast Hansenula polymorpha DL-1. BMC Genomics. 2017. V. 18. N 1. P. 1-12.
  12. Skosareva L.V., Rechkunova N.I., Lebedeva N.A., Lomzov A.A., Koval V.V., Lavrik O.I. Processing of the abasic sites clustered with the benzo[a]pyrene adducts by the base excision repair enzymes. DNA Repair. 2017. V. 50. P. 43-53.
  13. Sherstyuk Y.V., Zakharenko A.L., Kutuzov M.M., Chalova P.V., Sukhanova M.V., Lavrik O.I., Silnikov V.N., Abramova T.V. A versatile strategy for the design and synthesis of novel ADP conjugates and their evaluation as potential poly(ADP-ribose) polymerase 1 inhibitors. Molecular Diversity. 2017. V. 21. N 1. P. 101–113.
  14. Kartvelishvili E., Tworowski d., Vernon, H., Moor N.A., Wang J., Wong L.-J., Chrzanowska-Lightowlers Z., Safro M. Kinetic and structural changes in HsmtPheRS, induced by pathogenic mutations in human FARS2. Protein Science. 2017. V. 26. N 8. P. 1505–1516.
  15. Контаминация препаратов экзосом, выделенных из биологических жидкостей Григорьева А.Е., Дырхеева Н.С., Брызгунова О.Е., Тамкович С.Н., Челобанов Б.П., Рябчикова Е.И. Биомедицинская химия. 2017. Т. 63. № 1. С. 91-96.
  16. Захаренко А.Л., Лузина О.А., Соколов Д.Н., Захарова О.Д., Рахманова М.Е., Чепанова А.А., Дырхеева Н.С., Лаврик О.И., Салахутдинов Н.Ф. Производные усниновой кислоты как эффективные ингибиторы тирозил-ДНК-фосфодиэстеразы 1. Биоорганическая химия. 2017. Т. 43. № 1. С. 97-104.
  17. Шерстюк Ю.В., Захаренко А.Л., Кутузов М.М., Суханова М.В., Лаврик О.И., Сильников В.Н., Абрамова Т.В. Синтез серии аналогов NAD+ – потенциальных ингибиторов парп 1 – с использованием конъюгатов ADP, функционализированных по концевой фосфатной группе. Биоорганическая химия. 2017. Т. 43. № 1. С. 88–96.
  18. Косова А.А., Ходырева С.Н., Лаврик О.И. Роль глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (GAPDH) в репарации ДНК. Биохимия. 2017. Т. 82. №6. C. 859–872.
  19. Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase 1 Inhibitors: Usnic Acid Enamines Enhance the Cytotoxic Effect of Camptothecin. Zakharenko A.L., Luzina O., Koval O.A., Nilov D., Gushchina I., Dyrkheeva N.S., Švedas V., Salakhutdinov N.F., Lavrik O.I. Journal of Nat. Prod. 2016. V. 79. N 11. P. 2961-2967.
  20. Poly(ADP-ribose) polymerases covalently modify strand break termini in DNA fragments in vitro.Talhaoui I., Lebedeva N.A., Zarkovic G., Saint-Pierre C., Kutuzov M.M., Sukhanova M.V., Matkarimov B.T., Gasparutto D., Saparbaev M.K., Lavrik O.I., Ishchenko A.A. Nucleic Acids Res. 2016 V. 44 N 19 P. 9279-9295.
  21. 5’ to 3’ unfolding directionality of DNA secondary structures by replication protein A: G-quadruplexes and duplexes. Safa L., Gueddouda N.M., Thiébaut F., Delagoutte E., Petruseva I.O., Lavrik O.I., Mendoza O., Bourdoncle A., Alberti P., Riou J.F., Saintome C. J. Biol. Chem. 2016 V. 291 N 40 P. 21246-21256.
  22. Tyrosyl-DNA phosphodiesterase inhibitors: Progress and potential. Laev S.S., Salakhutdinov N.F., Lavrik O.I. Bioorg. Med. Chem. 2016 V. 24 N 21 P.5017-5027.
  23. ДНК с повреждениями в обеих цепях как аффинные зонды и субстраты системы ЭРН. Лукьянчикова Н.В., Петрусева И.О., Евдокимов А.Н., Сильников В.Н., Лаврик О.И. Биохимия 2016 Т. 81 № 3 С. 386-400.
  24. Лукьянчикова Н.В., Петрусева И.О., Евдокимов А.Н., Сафронов И.В., Королева Л.С., Лаврик О.И. ДНК, содержащие объемные флуоресцентные и фотоактивные повреждения, как субстраты NER и аффинные зонды. Биохимия. 2016. Т. 81(3). С. 263-274.
  25. Взаимодействие факторов эксцизионной репарации нуклеотидов XPC-RAD23B с ДНК, содержащей кластерное повреждение - производное БЕНЗ[А]пирена и апуриновый/апиримидиновый сайт
  26. Старостенко Л.В., Мальцева Е.А., Лебедева Н.А., Пестряков П.Е., Лаврик О.И., Речкунова Н.И. Биохимия 2016 Т. 81 № 3 С. 350-360.
  27. Поли(ADP-рибоза)полимераза 1 – ключевой регулятор репарации ДНК. Ходырева С.Н., Лаврик О.И. Молекулярная биология. 2016 Т. 50 № 4 С. 655-673.
  28. Репликативный белок а – ключевой белок, связывающий одноцепочечную днк в клетках эукариот, и его роль в репарации ДНК. Красикова Ю.С., Речкунова Н.И., Лаврик О.И. Молекулярная биология. 2016 Т. 50 № 5 С. 735–750.
  29. Comparison of fluorescent intercalating dyes for quantitative loop-mediated isothermal amplification (qLAMP).Oscorbin I.P., Belousova E.A., Zakabunin A.I., Boyarskikh U.A., Filipenko M.L. BioTechniques 2016 V. 61 N 1 P. 20-25.
  30. Арэндонуклеаза 1 – ключевой фермент репарации апуриновых/апиримидиновых сайтовю. Дырхеева Н.С., Лебедева Н.А., Лаврик О.И. Биохимия 2016 Т. 81 № 9 С. 1198-1216.
  31. Ингибирование поли(ADP-рибозо)полимеразы метаболитом нуклеиновых кислот 7-метилгуанином. Нилов Д.К., Тарарова В.И., Куликова А.В., Захаренко А.Л., Гущина И.В., Михайлова С.Н., Лаврик О.И., Швядас В.К. Acta Naturae 2016 Т. 8 № 2 (29) С. 120-128.
  32. Chimeric human mitochondrial PheRS exhibits editing activity to discriminate non-protein amino acids. Kartvelishvili E., Peretz M., Tworowski d., Moor N.A., Safro M. Protein Science 2016 V. 25 N 3 P. 618-626.
  33. A versatile strategy for the design and synthesis of novel ADP conjugates and their evaluation as potential poly(ADP-ribose) polymerase 1 inhibitors. Sherstyuk Y.V., Zakharenko A.L., Kutuzov M.M., Chalova P.V., Sukhanova M.V., Lavrik O.I., Silnikov V.N., Abramova T.V. Molecular Diversity 2016.
  34. p21CDKN1A regulates the binding of poly (ADP-Ribose) polymerase-1 to DNA repair intermediates. Dutto I., Sukhanova M.V., Tillhon, M., Cazzalini O., Stivala L.A., Scovassi. A.I., Lavrik O.I., Prosperi E. PloS ONE 2016 V. 11 N 1.
  35. New inhibitors of tyrosyl-DNA phosphodiesterase I (Tdp 1) combining 7-hydroxycoumarin and monoterpenoid moieties. Khomenko T., Zakharenko A.L., Odarchenko T., Arabshahi H.J., Sannikova V., Zakharova O.D., Korchagina D., Reynisson J., Volcho K., Salakhutdinov N.F., Lavrik O.I.Bioorg. Med. Chem. 2016 V. 24 N 21 P. 5573-5581.
  36. Y-box-binding protein 1 as a non-canonical factor of base excision repair. Alemasova E.E., Moor N.A., Naumenko K.N., Kutuzov M.M., Sukhanova M.V., Pestryakov P.E., Lavrik O.I.Biochim. Biophys. Acta - Proteins and Proteomics. 2016 V. 1864 N 12 P. 1631–1640.
  37. Ku antigen displays the AP lyase activity on a certain type of duplex DNA. Kosova A.A., Khodyreva S.N., Lavrik O.I. Biochim. Biophys. Acta - Proteins and Proteomics. 2016 V. 1864. N 9 P. 1244–1252.
  38. A two-phase solution procedure using mixtures of algorithms in the structure–property problem. Prokhorov E.I., Svitan’ko I.V., Zakharenko A.L., Sukhanova M.V., Bekker A.V., Perevoznikov A.V., Kumskov M.I. Pattern Recognition and Image Analysis 2016 V. 26 N 2 P. 427-433.
  39. Mechanisms of DNA repair in mitochondria. Singatulina A., Pestryakov P.E. Biopolymers & Cell 2016 V. 32 N 4 P. 245-261.
  40. Pre-steady state kinetics of DNA binding and abasic site hydrolysis by tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1. Kuznetsov N.A., Lebedeva N.A., Kuznetsova A.A., Rechkunova N.I., Dyrkheeva N.S., Kupryushkin M.S., Stetsenko D.A., Pyshnyi D.V., Fedorova O.S., Lavrik O.I. J. Biomol. Struct. Dyn. 2016.


Патенты


  1. СРЕДСТВО ДЛЯ ИНГИБИРОВАНИЯ ФЕРМЕНТА ТИРОЗИЛ-ДНК-ФОСФОДИЭСТЕРАЗЫ 1 ЧЕЛОВЕКА. Захаренко А.Л., Лебедева Н.А., Лузина О.А., Салахутдинов Н.Ф., Лаврик О.И. 2016 г. № 2605329.
  2. НАНОКОМПОЗИТЫ ДИОКСИДА ТИТАНА ДЛЯ ИНАКТИВАЦИИ ВИРУСНОГО ГЕНОМА ВНУТРИ КЛЕТОК, СПОСОБ ИХ ПОЛУЧЕНИЯ. Исмагилов З.Р., Шикина Н.В., Пармон В.Н., Зарытова В.Ф., Левина А.С., Репкова М.Н., Беланов Е.Ф., Зиновьев В.В., Малыгин Э.Г., Загребельный С.Н., Байбородин С.И., Нетесов С.В., Евдокимов А.Н. 2012 г. № 2444571.
  3. СРЕДСТВО ДЛЯ ИНГИБИРОВАНИЯ ФЕРМЕНТА ПОЛИ(АДФ-РИБОЗО)ПОЛИМЕРАЗЫ-1 ЧЕЛОВЕКА. Ходырева С.Н., Лаврик О.И., Захаренко А.Л., Михайлов С.Н., Куликова И.В., Ефимцева Е.В. 2011 г.№ 2411948.
  4. СРЕДСТВО ДЛЯ ИНГИБИРОВАНИЯ ФЕРМЕНТА ТИРОЗИЛ-ДНК-ФОСФОДИЭСТЕРАЗЫ 1 ЧЕЛОВЕКА. Хоменко Т.М., Волчо К.П., Захаренко А.Л., Жукова С.В., Анарбаев Р.О., Лаврик О.И., Салахутдинов Н.Ф. 2016 г. № 2581060.
  5. СПОСОБ ДЕТЕКЦИИ Ku-АНТИГЕНА В ЭКСТРАКТАХ КЛЕТОК ЧЕЛОВЕКА. Ильина Е.С., Лаврик О.И., Ходырева С.Н. 2010 г. № 2384623.
  6. СРЕДСТВО ДЛЯ ИНГИБИРОВАНИЯ ФЕРМЕНТА ПОЛИ(АДФ-РИБОЗО)ПОЛИМЕРАЗЫ-1 ЧЕЛОВЕКА. Захаренко А.Л., Соколов Д.Н., Лузина О.А., Суханова М.В., Ходырева С.Н., Захарова О.Д., Салахутдинов Н.Ф., Лаврик О.И. 2013 г. № 2500675.
  7. СПОСОБ ОЦЕНКИ АКТИВНОСТИ СИСТЕМЫ ЭКСЦИЗИОННОЙ РЕПАРАЦИИ НУКЛЕОТИДОВ МЛЕКОПИТАЮЩИХ. Евдокимов А.Н., Петрусева И.О., Цидулко А.Е., Королева Л.С., Серпокрылова И.Ю., Сильников В.Н., Лаврик О.И. 2013 г. № 2492242.



Оборудование


  • Лаборатория располагает уникальной биохимической базой для исследования процессов репликации, эксцизионной репарации оснований и нуклеотидов ДНК человека.
  • Лаборатория использует в работе методы аффинной модификации белков в качестве основного инструмента современной протеомики, что позволяет в сочетании с методами спектроскопии МАЛДИ идентифицировать в клеточных и ядерных экстрактах новые белковые факторы систем репарации ДНК.






© Copyright 2018. ИХБФМ СО РАН

Яндекс.Метрика